Dínádúrú próitéine

Tá Cruth (struchtúr) den slabhra peptide d'ordaigh agus gur rud sainiúil gach próitéin. I coinníollacha speisialta tá líon bearna mór de bhannaí a chobhsú an struchtúr spásúil an mhóilín cumaisc. Mar thoradh air sin, go hiomlán a thógann an bhearna an móilín iomlán (nó cuid mhór den chéanna) i bhfoirm corn randamach. Tá an próiseas seo ar a dtugtar "dínádúrú". Is féidir an t-athrú tús teas 60-80 céim. Dá bhrí sin, gach móilín, is féidir leis an bhearna thoradh air difriúil i conformation ón eile.

Bíonn dínádúrú próitéiní siúl faoi thionchar aon gníomhairí in ann a scriosadh bannaí neamh-comhfhiúsach. D'fhéadfadh an próiseas seo tarlú faoi choinníollacha alcaileach nó aigéadach, ar an dromchla an t-alt céime, faoi an gníomh de roinnt comhdhúile orgánacha (feanóil, alcóil agus daoine eile). Is féidir le dínádúrú próitéine tarlú faoi thionchar de chlóiríd guanidinium nó úiré. Foirm gníomhairí sin bannaí lag (hydrophobic, ianach, hidrigine) le grúpaí carbóinile nó aimín an cnámh droma peptide le roinnt grúpaí na n-iarmhar aimínaigéad, a chur in ionad a n-próitéin atá ar fáil féin bannaí hidrigine laistigh de na móilíní. Mar thoradh air sin, a tharlaíonn athrú ar an struchtúr tánaisteach agus treasach.

Braitheann friotaíocht a gníomhairí dínádúrú go príomha ar an láthair sa mhóilín na comhdhúile próitéine bannaí disulfide. Tá trypsin inhibitor trí bhannaí S - S. Faoin gcoinníoll a ghnóthú ar dínádúrú próitéine tharlaíonn gan tionchair eile. Má chuir an ceangal i gcoinníollacha ina bhfuil an ocsaídiúcháin i gcrích SH-ghrúpaí de cistéin agus foirmiú na bannaí disulfide éis sin, é an conformation bunaidh athchóirithe. An láthair fiú banna disulfide amháin méaduithe go mór an cobhsaíocht an struchtúr spásúil.

dínádúrú próitéine, de ghnáth in éineacht le laghdú ar intuaslagthacht. In éineacht leis sin deascán go minic foirmeacha. Tarlaíonn sé i bhfoirm "próitéin curdled." Ag tiúchan ard de na comhdhúile sa tuaslagán, undergoes "téachtadh" an réiteach ar fad, mar atá, mar shampla, a tharlaíonn sé seo nuair uibheacha fiuchphointe. Nuair a chailleann dínádúrú an próitéine a ghníomhaíocht bhitheolaíoch. Tá an prionsabal atá bunaithe ar an úsáid a bhaint as aigéad carbolic (tuaslagán uiscí feanól) mar shubstaint antiseptic.

, Is é an éagobhsaíocht na struchtúr spásúil an dóchúlacht ard teip faoi thionchar na gníomhairí éagsúla deacair go mór a leithlisiú agus taighde próitéin. Chomh maith leis sin cruthaíodh roinnt fadhbanna iad ag úsáid an comhdhúile i gcúrsaí leighis agus tionscal.

Má rinneadh an dínádúrú próitéine amach trí nochtadh do teochtaí arda, a thógann fuaraithe mall ar siúl i coinníollacha áirithe leis an bpróiseas renativatsii - ghnóthú an dúchais (bunaidh) conformation. Cruthaíonn sé seo go bhfuil an leagan an slabhra peptide de réir an struchtúr príomhúil.

Is é an foirmiú na conformation dúchais (suíomh foinse) próiseas spontáineach. I bhfocail eile, fhreagraíonn an socrú seo don méid íosta fuinnimh saor in aisce atá i móilín. Is féidir le duine mar thoradh a thabhairt i gcrích go bhfuil an struchtúr spásúil an cumaisc ionchódaithe san ord aimínaigéad sna slabhraí peptide. Ciallaíonn sé seo ar a seal go bhfuil gach polypeptides bhaineann le malartach aimínaigéid (mar shampla, slabhraí mioglobinovye peptide) a bheidh, a chur ar conformation comhionann.

Is féidir le Próitéiní difríochtaí suntasacha sa struchtúr príomhúil, fiú amháin más rud é beagán nó go hiomlán mar an gcéanna i conformation.